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Ponencia
 

Estudio de la sobre-expresión y topología de BlaR1 y MecR1 de staphylococcus aureus


Por:
Mihovilcevic, Damila enviar el email al autor Universidad Nacional de Rosario
Llarrull, Leticia enviar el email al autor Universidad Nacional de Rosario

Publicado en: 2018

Este trabajo forma parte del evento:
Jornadas de Jóvenes Investigadores AUGM (26º : 2018 : Mendoza, Argentina)
A 100 años de la Reforma Universitaria: saber te hace libre

Realizado en la fecha: 17, 18 y 19 de Octubre de 2018
Parte de la mesa: 015 Eje temático n° 15: Biofísica


Resumen:
Español

Las proteínas de membrana sensoras/transductoras BlaR1 y MecR1, están involucradas en la inducción de la resistencia a antibióticos β-lactámicos en cepas de staphylococcus aureus resistentes a meticilina (MRSA). La función de estas proteínas está relacionada con la detección del antibiótico presente en el medio y la transmisión de una señal hacia el interior celular desencadenando la manifestación de resistencia. El diseño de inhibidores que permitan bloquear la activación de MecR1 y BlaR1, permitiendo revertir el fenotipo resistente, se ha visto dificultado principalmente por la imposibilidad de sobre-expresar y purificar a estas proteínas para un posterior estudio estructural que permita elucidar el mecanismo de la transducción de señal. Por lo tanto, en el presente trabajo, se evaluó la sobre-expresión de diferentes versiones de BlaR1 y MecR1. Se logró sobre-expresar la proteína BlaR1JH1, una versión trunca de la proteína BlaR1, presente en la cepa de S. aureus JH1 resistente a β-lactámicos, como fusión a la proteína Mistic. Se verificó su localización en membrana y se puso a punto la solubilización y purificación de la misma. Además, pudo demostrarse la localización extracelular del dominio sensor en esferoplastos de E. coli BL21StarTM (DE3). Podríamos decir, que se ha logrado por primera vez en diez años de trabajo, sobre-expresar en membrana una de las versiones más largas reportadas de la proteína BlaR1 y demostrar que posee un dominio sensor funcional. También, se ha logrado sobre-expresar el dominio gluzincina de la metaloproteasa MecR1 (aminoácidos R147-Y304). Este dominio contiene el sitio activo de la misma y se probó que se localiza en membrana al ser expresado en E. coli. Además el mismo pudo ser solubilizado y purificado



Disciplinas:
Ciencias médicas - Bioquímica y Biofísica


Palabras clave :
Antibióticos β-lactámicos - proteínas sensoras/transductoras


Descriptores:
TOPOLOGÍA - PROTEÍNAS - STAPHYLOCOCCUS AUREUS - METICILINA




Cómo citar este trabajo:


Mihovilcevic, Damila; Llarrull, Leticia. (2018). Estudio de la sobre-expresión y topología de BlaR1 y MecR1 de staphylococcus aureus.
Ponencia Mendoza, .
Dirección URL del informe: /13172.
Fecha de consulta del artículo: 26/11/20.
 
 


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